Enzim dan Koenzim

Enzim dan Koenzim

1.      Pngertian

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organic

Ada 2 jenis enzim berdasarkan lokasi aktivitasnya :

· ENDOENZIM : fungsi katalisanya di dalam sel

· EKSOENZIM : fungsi katalisanya di luar sel

Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein dari enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun jumlahnya kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh karena itu memegang peranan.

Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H^–) yang dibawa oleh NAD atau NADP⁺, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.

2.      Struktur

Struktur enzim terdiri dari 3 komponen utama :

a. APOENZIM (Tidak Aktif)

Merupakan senyawa protein dengan struktur kimia tertentu, di mana reaksi biokomiawi berlangsung.

b. KOENZIM (Tidak Aktif)

Koenzim merupakan bagian enzim yang bersifat reaktif. Koenzim mempunyai struktur kimia tertentu yang telah diketahui. Ada 3 koenzim utama yaitu : difosfopiridin nukleotida (DPN), adenosin triposfat (ATP), koenzim A (CoA).

c. AKTIVATOR (KOFAKTOR)

Aktifator adalah bagian enzim yang berupa kation logam tertentu.

3.      Fungsi enzim

a.       Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase.

b.      Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot (Hunter, 1995).

c.       Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini.

d.      Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel

4.      Mekanisme kerja enzim

Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain. Jika suatu molekul substrat menumbuk molekul enzim yang tepat, maka akan menempel pada enzim.Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan terbentuk molekul produk. Ada 2 teori mengenai kerja enzim, yaitu:

a.       Teori gembok anak kunci (key-lock)
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok kunci dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang sama.

b.      Teori cocok terinduksi (induced fit).
Sisi aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat.

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG

• Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
• Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
• Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
• Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

5.      Faktor-faktor yang mempengaruhi

a.       Temperatur, makin tinggi makin cepat, sampai suhu optimum, diatas suhu optimum menurunkan kecepatan

b.      pH,  optimum pada pH: 5 – 9

c.       Konsentrasi enzim: penambahan kosentrasi tidak menambah kecepatan (yang penting ada)

d.      Konsentrasi substrat: makin tinggi makin cepat

e.       Inhibitor: menghambat reaksi

6.      Klasifikasi dan tatanan enzim

Untuk kepentingan penelitian, penamaan enzim didasarkan pada ketentuan yang disepakati dalam IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology), dengan mengadopsi sebuah system yang kompleks namun tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang berdasarkan mekanisme reaksi (Santosa, 2010).

Adapun ketentuan itu adalah :

1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisisnya membentuk enam kelas, dan masing-masing kelas mempunyai 4 hingga 13 subkelas.

2.  Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substratnya. Nama kedua, yang berakhir dengan akhiran –ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.

3.   Informasi tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung di bagian akhir; misalnya enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ = piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama 1.1.1.37 L-malat:NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi)

4.   Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang menandai tipe reaksi berkenaan dengan kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik.

Sedangkan penggolongan enzim didasarkan pada tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis,  daya katalisisnya, dan cara terbentuknya. Adapun penggolongannya sebagai berikut (Sumarsih, 2008)

1.      Berdasarkan tempat bekerjanya

a.       Endoenzim

b.      Eksoenzim

2.      Berdasarkan daya katalisis

a.      Oksidoreduktase

b.      Transferase

c.       Hidrolase

d.      Liase

e.       Isomerase

f.        Ligase

g.      Enzim lain dengan tatanama berbeda

3.      Berdasarkan cara terbentuknya

a.       Enzim konstitutif

b.      Enzim adaptif